Lehrbuch der Lebensmittelchemie

900 Pages·1987·27.359 MB·German

by  Professor Dr. Hans-Dieter Belitz, Professor Dr. Werner Grosch (auth.)

H.-D. Belitz · W. Grosch
Lehrbuch der
Lebensmittelchemie
Dritte, überarbeitete Auflage
Mit 401 Abbildungen und 502 Tabellen
Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmbH
Professor Dr. Hans-Dieter Belitz
Ordinarius für Lebensmittelchemie an der Technischen Universität München
Leiter des Instituts für Lebensmittelchemie der Technischen Universität München
Direktor der Deutschen Forschungsanstalt für Lebensmittelchemie München
Lichtenbergstraße 4, 8046 Garehing
Professor Dr. Werner Grosch
Außerplanmäßiger Professor für Lebensmittelchemie an der Technischen Universität
München
Stellvertr. Direktor der Deutschen Forschungsanstalt für Lebensmittelchemie München
Lichtenbergstraße 4, 8046 Garehing
ISBN 978-3-662-08309-3 ISBN 978-3-662-08308-6 (eBook)
DOI 10.1007/978-3-662-08308-6
CIP-Kurztitelaufnahme der Deutschen Bibliothek
Belitz, Hans-Dieter
Lehrbuch der Lebensmittelchemie
H.-D. Belitz; W. Grosch-3., überarb. Auflage
Berlin, Heidelberg, New York, London, Paris, Tokyo: Springer, 1987
Eng!. Ausg. u.d.T.: Belitz, Hans-Dieter:
F ood chemistry
NE: Grosch, Wemer
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© by Springer-Verlag Berlin Beideiberg 1982, 1985, 1987
Ursprünglich erschienen bei Springer-Verlag Berlin Beideiberg New York 1987.
Softcoverreprint of the bardeover 3rd edition 1987
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berechtigt auch ohne besondere Kennzeichnung nicht zn der Annahme, daß solche Namen im Sinne der
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benutzt werden dürften.
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Zum Gedenken an
Joseph Schormüller
7. 7.1903-6.11.1974
Vorwort zur dritten Auflage
Für die dritte Auflage wurde der Text aller Kapitel gründlich überarbeitet und
auf den neuesten Stand gebracht. Darüber hinaus sind verschiedene Abschnitte
hinzugekommen, andere wurden neu gefaßt. Beispielhaft für solche Erweiterun
gen und Ergänzungen seien genannt:
- Die Aromastoffe wurden bei allen Lebensmitteln verstärkt unter dem Gesichts
punkt ihrer sensorischen Relevanz behandelt.
- Die Darstellung des Ablaufs wichtiger technischer Prozesse wurde durch Fließ
bilder übersichtlicher gemacht.
- Eine Reihe von Reaktionen (Maillard-Reaktion, Lipidperoxidation u.a.)
wurde erweitert und verbessert dargestellt.
- Auf Einsatzmöglichkeiten neuerer analytischer Methoden (HPLC, Enzymim-
munoassay, NIR u. a.) wurde verstärkt hingewiesen. '
- Die Literaturangaben zu allen Kapiteln wurden ergänzt.
Wiederum sind wir allen Kollegen und Studenten sehr dankbar, die bei der
Abfassung des Manuskriptes mit Rat und Tat geholfen haben.
Bei der Fertigstellung des Manuskriptes und beim Korrekturlesen wurden wir
von Frau Lebensmittelchemikerin A. Mödl und den Damen A. Aumeier, R.
Berger, H. Hecht, I. Hofmeier und K. Wüst unterstützt, denen wir herzlich
danken. Dem Verlag sind wir für das Eingehen auf unsere Wünsche und die
angenehme Zusammenarbeit sehr verbunden.
Garching, im Juni 1987 H.-D. Belitz, W. Grosch
Vorwort zur ersten Auflage
Die sehr schnelle Entwicklung von Lebensmittelchemie und Lebensmitteltechno
logie in den letzten zwei Jahrzehnten, die durch die starke Erweiterung sowohl
der analytischen als auch der verfahrenstechnischen Möglichkeiten bedingt ist,
läßt den international bestehenden Mangel an zusammenfassenden Darstellun
gen für Unterricht und Fortbildung besonders fühlbar werden. Das vorliegende
Lehrbuch der Lebensmittelchemie soll dazu beitragen, die Lücke zu schließen.
Wir konnten uns bei seiner Abfassung auf Vorlesungen stützen, die wir seit über
15 Jahren an der Technischen Universität München für verschiedene Fachrich
tungen halten.
VIII Vorwort zur ersten Auflage
Da sich die getrennte Behandlung aller wichtigen Lebensmittelinhaltsstoffe (Pro
teine, Lipide, Kohlenhydrate, Aromastoffe etc.) einerseits und aller wichtigen
Lebensmittelgruppen (Milch, Fleisch, Eier, Getreide, Obst, Gemüse etc.) anderer
seits im Unterricht bewährt hat, ist der Stoff auch im vorliegenden Buch so
gegliedert. Inhaltsstoffe, die nur in bestimmten Lebensmitteln vorkommen, wer
den dort behandelt, wo sie eine besondere Rolle spielen. Den Zusatzstoffen und
der Kontamination von Lebensmitteln sind eigene Kapitel gewidmet. Ausführ
lich dargestellt werden die physikalischen und chemischen Eigenschaften aller
wichtigen Inhaltsstoffe, soweit sie die Grundlage für das Verständnis der bei
der Gewinnung, Verarbeitung, Lagerung und Zubereitung von Lebensmitteln
ablaufenden oder zu erwartenden Reaktionen, sowie der bei der Lebensmittel
analyse benutzten Methoden sind. Weiterhin wurde versucht, die Zusammen
hänge zwischen Strukturen und Eigenschaften auf der Ebene der Inhaltsstoffe
und auf der Ebene der Lebensmittel deutlich zu machen.
Der Stoffwurde auf die Chemie der Lebensmittel konzentriert und ohne Berück
sichtigung nationaler oder internationaler lebensmittelrechtlicher Vorschriften
dargestellt. Verzichtet wurde auf eine breitere Erörterung ernährungswissen
schaftlicher, lebensmitteltechnologischer und toxikologischer Aspekte, die zwar
ebenso wie das Lebensmittelrecht zur Ausbildung des Lebensmittelchemikers
gehören, die aber heute aus Gründen der Kompetenz und des Stoffumfangs
Gegenstand getrennter Darstellungen sein müssen. Nicht verzichtet wurde dage
gen bei den einzelnen Lebensmitteln auf eine kurze Behandlung von Verarbei
tungsvorgängen unter Angabe der entsprechenden Prozeßparameter, da diese in
unmittelbarer Beziehung zu den chemischen Reaktionen im Lebensmittel stehen.
Die für den Lebensmittelchemiker unentbehrlichen warenkundlichen Informa
tionen, sowie Produktionszahlen werden vorwiegend in Form tabellarischer
Übersichten geboten.
Jedes Kapitel enthält Literaturhinweise, die, ohne Anspruch auf Vollständigkeit,
ohne Berücksichtigung von Prioritäten und ohne Wertung, der Vertiefung des
Stoffes dienen sollen. Weitere Literatur von allgemeiner Bedeutung ist am Schluß
des Buches zusammengestellt.
Das Buch ist in erster Linie für Studenten der Lebensmittelchemie und der
Chemie bestimmt, weiterhin für Studenten anderer Fachrichtungen mit Lebens
mittelchemie als Pflicht-oder Wahlfach. Wir hoffen, daß diese Gesamtdarstellung
des Gebietes darüber hinaus auch für im Berufsleben stehende Lebensmittelche
miker und Chemiker von Interesse ist.
Für Unterstützung bei der Fertigstellung des Manuskripts und beim Korrekturle
sen danken wir sehr herzlich Frau Lebensmittelchemikerin A. Mödl, sowie den
Damen J. Hahn, I. Hofmeier, E. Hortig, F. Lynen und K. Wüst. Dem Springer
Verlag sind wir für das verständnisvolle Eingehen auf unsere Wünsche und für
die angenehme Zusammenarbeit sehr dankbar.
Garching, im Juli 1982 H.-D. Belitz, W. Grosch
Inhaltsverzeichnis
0 Wasser ........................................ .
0.1 Einflihrung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
0.2 Struktur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1
0.2.1 Wassermolekül . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . I
0.2.2 Flüssiges Wasser und Eis . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 2
0.3 Wasserbindung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3
0.3.1 Sorptionsisotherme . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3
0.3.2 Einfluß auf die Reaktionsgeschwindigkeit . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4
0.4 Literatur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5
1 Aminosäuren, Peptide, Proteine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.1 Einführung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.2 Aminosäuren . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.2.1 Allgemeines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.2.2 Einteilung, Entdeckung und Vorkommen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.2.2.1 Einteilung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7
1.2.2.2 Entdeckung und Vorkommen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9
1.2.3 Physikalische Eigenschaften . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 11
1.2.3.1 Dissoziation . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 11
1.2.3.2 Konfiguration und optische Aktivität . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
1.2.3.3 Löslichkeit . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12
1.2.3.4 UV-Absorption . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13
1.2.4 Chemische Reaktionen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13
1.2.4.1 Veresterung der Carboxyl-Gruppe . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14
1.2.4.2 Reaktionen der Amino-Gruppe . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14
1.2.4.2.1 Acy1ierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14
1.2.4.2.2 Alkylierung und Arylierung. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 16
1.2.4.2.3 Carbamoylierung und Thiocarbamoylierung . . . . . . . . . . . . . . . . . 17
1.2.4.2.4 Reaktionen mit Carbonyl-Verbindungen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18
1.2.4.3 Reaktionen unter Beteiligung weiterer funktioneller Gruppen . . . . . 19
1.2.4.3.1 Lysin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19
1.2.4.3.2 Arginin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 19
1.2.4.3.3 Asparaginsäure und Glutaminsäure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
1.2.4.3.4 Serin und Threonin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
1.2.4.3.5 Cystein und Cystin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
1.2.4.3.6 Methionin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 20
1.2.4.3.7 Tyrosin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
1.2.4.4 Thermische Zersetzung von Aminosäuren . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
1.2.5 Synthetische Aminosäuren zur Verbesserung der biologischen 24
Wertigkeit von Nahrungsproteinen (Fortifying Foods) .......... .
1.2.5.1 Glutaminsäure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25
1.2.5.2 Asparaginsäure . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . , . . . . . 26
1.2.5.3 Lysin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
1.2.5.4 Methionin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27
1.2.5.5 Phenylalanin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 27
X Inhaltsverzeichnis
102.506 Threonin 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 27
o o o o o o o o o
1.20507 Tryptophan 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 27
o o o o o o o
10206 Sensorische Eigenschaften 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 28
1.3 Peptide 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 28
1.301 Allgemeines, Nomenklatur 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 28
1.302 Physikalische Eigenschaften 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 29
1.30201 Dissoziation 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 29
1.303 Sensorische Eigenschaften 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 30
1.304 Einzelne Peptide 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 31
o o o o o o o
1.3.401 Glutathion 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 31
o o o o o o o o o o o
1.3.402 Carnosin, Anserin, Balenin 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 31
1.3.403 Nisin 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 32
1.3.404 Lysinpeptide 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 32
1.3.405 Andere Peptide 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 33
1.4 Proteine 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 33
1.401 Aminsäuresequenz 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 34
o
1.401.1 Aminosäurezusammensetzung, Subeinheiten 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 34
1.4.1.2 Terminale Gruppen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 34
1.4.1.3 Partielle Hydrolyse 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 35
1.401.4 Sequenzanalyse 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 37
1.402 Konformation 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 37
o o o o o o o o o o
1.40201 Gestreckte Peptidkette 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 38
1.40202 Reguläre Strukturelemente (Sekundärstruktur) 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 39
1.4020201 Faltblatt- oder ß-Strukturen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 40
104020202 Helicale Strukturen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 40
1040202.3 Krümmungen der Peptidkette 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 41
1.40202.4 Supersekundärstrukturen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 42
1.40203 Tertiär- und Quartärstrukturen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 43
1.4020301 Faserproteine 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 43
1.4020302 Globuläre Proteine 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 43
1.4020303 Quartärstruktur 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 45
o o o o o o o o o o o o
1.40204 Denaturierung 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 45
1.403 Physikalische Eigenschaften 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 47
1.40301 Dissoziation 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 47
o
1.40302 Optische Aktivität 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 48
1.40303 Löslichkeit, Hydratation, Quellbarkeit 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 48
1.4.4 Chemische Reaktionen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 50
1.4.401 Lysinreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 50
1.40401.1 Reaktionen unter Erhaltung der positiven Ladung 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 50
1.4.401.2 Reaktionen unter Verlust der positiven Ladung 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 51
1.4.401.3 Reaktionen unter Einführung einer negativen Ladung 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 51
1.4.401.4 Reversible Reaktionen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 51
1.4.402 Argininreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 52
1.4.403 Glutaminsäure- und Asparaginsäurereste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 52
1.404.4 Cystinreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 52
1.40405 Cysteinreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 53
1.4.406 Methioninreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 54
1.40407 Histidinreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 54
1.4.408 Tryptophanreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 54
1.4.409 Tyrosinreste 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 55
1.4.4010 Bifunktionelle Reagentien 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 55
104.4011 Reaktionen bei der Lebensmittelverarbeitung 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 55
1.405 Enzymkatalysierte Reaktionen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 58
1.40501 Allgemeines 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 58
1.40502 Proteolytische Enzyme 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 59
1.4050201 Serinproteinasen 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 60
Inhaltsverzeichnis XI
1.4.5.2.2 Cysteinproteinasen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 61
1.4.5.2.3 Metallhaltige proteelytische Enzyme . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 61
1.4.5.2.4 Asparaginsäureproteinasen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
1.4.6 Lebensmitteltechnologisch interessante chemische und
enzymatische Reaktionen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
1.4.6.1 Allgemeines . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63
1.4.6.2 Chemische Modifizierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 64
1.4.6.2.1 Acylierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 65
1.4.6.2.2 Alkylierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67
1.4.6.2.3 Redoxreaktionen an Cystein und Cystin . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67
1.4.6.3 Enzymatische Modifizierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67
1.4.6.3.1 Dephosphorylierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67
1.4.6.3.2 Plasteinreaktion . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 67
1.4.6.3.3 Quervernetzung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 71
1.4.7 Texturierte Proteine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 71
1.4.7.1 Einführung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 71
1.4.7.2 Ausgangsmaterial . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 72
1.4.7.3 Texturierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 72
1.4.7.3.1 Spinnprozeß . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 72
1.4.7.3.2 Extrusionsprozeß . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 73
1.5 Literatur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 73
2 Enzyme . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76
2.1 Einführung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76
2.2 Allgemeine Merkmale, Isolierung und Nomenklatur . . . . . . . . . . . 76
2.2.1 Wirkung von Katalysatoren . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 76
2.2.2 Spezifität . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 77
2.2.2.1 Substratspezifität . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 77
2.2.2.2 Reaktionsspezifität .......................· . . . . . . . . . . 78
2.2.3 Struktur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 78
2.2.4 Isolierung und Reinigung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 78
2.2.5 Multiple Formen von Enzymen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 79
2.2.6 Nomenklatur . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 80
2.2.7 Meßgrößen und Einheiten . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83
2.3 Cofaktoren . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83
2.3.1 Cosubstrate . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83
2.3.1.1 Nicotinamid-adenin-dinucleotid . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 83
2.3.1.2 Adenosintriphosphat . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 84
2.3.2 Prosthetische Gruppen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 84
2.3.2.1 Flavine . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 84
2.3.2.2 Hämin ..................................... ; . . . 85
2.3.2.3 Pyridoxalphosphat . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 86
2.3.3 Metallionen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 86
2.3.3.1 Magnesium, Calcium und Zink . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 86
2.3.3.2 Eisen, Kupfer und Molybdän . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 87
2.4 Theorie der Enzymkatalyse . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88
2.4.1 Das aktive Zentrum . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 88
2.4.1.1 Lokalisierung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 89
2.4.1.2 Substratbindung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
2.4.1.2.1 Schlüssel-Schloß-Hypothese . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 90
2.4.1.2.2 Induzierte Paßform . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
2.4.1.2.3 Stereospezifität . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 91
2.4.1.3 Einfluß der Substratbindung auf die Reaktionsgeschwindigkeit . . . . 92
2.4.1.3.1 Sterische Effekte - Orientierungseffekte . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 92
2.4.1.3.2 Deformation von Bindungen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 93