Introduzione alla Bioinformatica Strutturale Dalla sequenza alla struttura delle proteine PDF
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Introduzione alla Bioinformatica Strutturale Dalla sequenza alla struttura delle proteine 1 La struttura di una proteina si organizza in 4 livelli: 2 Struttura primaria • La sequenza proteica • 20 amminoacidi con caratteristiche chimico- fisico peculiari 3 http://schoolworkhelper.net/amino-acids-categories-function/ Le proteine: complessi polimeri di amminoacidi Il legame peptidico lega covalentemente amminoacidi adiacenti costituendo il “backbone” della proteina. Una proteina è formata da una o più catene polipeptidiche. catena laterale Legame peptidico L’alternanza di legami peptidici costituisce il backbone e determina la struttura secondaria della proteina 4 http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Struttura secondaria 5 Il pattern di ripiegamento in termini di angoli di rotazione Gli angoli φ e ψ sono definiti dai legami singoli che uniscono il C al gruppo NH e CO a contigui e dai due legami peptidici (planari) coinvolti. Essi non possono assumere qualunque valore per ragioni steriche 6 Caratteristiche • I legami chimici hanno lunghezze caratteristiche • Il legame peptidico ha un parziale carattere di legame doppio (più corto e rigido) • La rotazione viene limitata a causa dell’ingombro sterico 7 Plot di Ramachandran Ogni tipo di struttura secondaria ha una combinazione caratteristica di angoli (φ,ψ) conformazioni permesse sulle aree ombreggiate α-elica sinistrorsa 8 α-elica La struttura secondaria è definita dal pattern dei legami a idrogeno Legame a H tra residuo i e i+4 (C=O dell'uno e N-H dell'altro). Arrangiamento molto stabile a-elica L'elica che si forma ha un giro completo ogni 3.6 a.a e la (φ = -60°,ψ = -50°) distanza media è 0.54 nm Foglietto β Foglietto b: Non ci sono legami (φ <0 ,ψ >0) idrogeno tra residui sullo stesso filamento. Più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati antiparallelo tra loro da tre o più legami H che formano una struttura planare molto compatta parallelo 1100
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