Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren, Amide, Peptide und Proteine

323 Pages·1927·32.627 MB·German

by  Hans von Euler, Karl Myrbäck

VERLAG VON .r. F. BI~RG:\fANN IN MÜNCHEN
Lehrbuch der Mikrochemie
Von
Friedrich ·E rnich
Ordentlicher Professor an der Technischen Hochschule Grnz
Korresp. Mitglied der Akademie der Wissenschaften Wien
Zweite gänzlich umgearbeitete Auflage
Mit 83 Textabbildungen
1926. RM. 16.50, gebunden RM. 18.60
Aus dem Vorwort der zweiten Auflage:
. . . "Das Buch soll nach wie vor zunächst ein Wegweiser sein, der dem Lernenden
eine übersieht über das Bestehende gibt und ihm damit die Aneignnng einer Reihe von
wichtigen Methoden ermöglicht. Ferner soll es im allgemeinen über die geschichtliche
EntwiCklung des Gebietes orientieren und endlich namentlich auch zn weiterem Va r
dringen aneifern. In diesem Zusammenhang glaube ich besonders mit Literaturangaben
nicht sparen zu sollen, eine Aufgabe, die dadurch wesentlich erleichtert wurde, dass das
dazu notwendige Material hier seit Jahren gesammelt wird. Es hat, nebenbei bemerkt,
auch als Grundlage f1lr die Berichte über die Fortschritte der Mikrochemie gedient,
welche Berichte teils von mir, teils von Herrn Dr. Benedetti--Pichler in der
"Cöthener Chemiker-Zeitung" und in der "Mikrochemie" veröffentlicht worden sind,
bezw. noch veröffentlicht werden 11ollen."
Mikrochemisches Praktikum
Eine Anleitung zur Ausführung der wichtigsten mikrochemischen
Handgriffe, Reaktionen und Bestimmungen mit Ausnahme der
quantitativen organischen Mikroanalyse
Von
Friedrich Ernich
Ordentlicher ProfeBSor an der Technischen Hochschule Graz
Korresp. }litglied der Akademie der Wissenschaften Wien
Mit 77 Abbildungen
1924. RM. 6.60
"Die Wichtigkeit der mikrochemischen Methodik ist bereits so allgem.ein anerkannt,
daß ein Praktikum ans der Feder des Hauptbe~riinders dieser Disziplin keiner besonderen
Empfehlung bedarf." P. Rona-Berhn in "Klinische Wochenschrift".
" ... Mit der Abfassung dieses Buches ist es Emieh gelungen, zugleich ein Lehr
buch und einen Leitfaden zu schaffen, der einerseits berufen ist, im Unterrichte als
Richtschnur zu dienen, andererseits den Anfänger befähigt, bei genauer Befolgung der
Vonehrlften sieh in kurzer Zeit in dieses neue Arbeitsgebiet einzuarbeiten."
Mayrhofer in "Pharmazeutische Monatshefte".
CHEMIE DER ENZYME
VON
HANS v. EULER
IN DREI TEILEN
II. TEIL:
SPEZIELLE CHEMIE
DER ENZYME
I
ZWEITE UND DRITTE, NACH SCHWEDISCHEN
VORLESUNGEN VOLLSTÄNDIG UMGEARBEITETE AUFLAGE
SPRINGER-VERLAG BERLIN HEIDELBERG GMBH 1927
CHEMIE DER ENZYME
CHEMIE DER ENZYME
VON
HANS v. EULER
JI. TEIL:
SPEZIELLE CHEMIE
DER ENZYME
2. ABSCHNITT:
DIE HYDROL YSIERENDEN ENZYME
DER NUCLEINSÄUREN, AMIDE, PEPTIDE UND PROTEINE
BEARBEITET VON
HANS v. EULER UND KARL MYRBÄCK
MIT 47 TEXTFIGUREN
AUTOREN-VERZEICHNIS ZUM 1. UND 2. ABSCHNITT
ZWEITE UND DRITTE, NACH SCHWEDISCHEN
VORLESUNGEN VOLLSTÄNDIG UMGEARBEITETE AUFLAGE
SPRINGER-VERLAG BERLIN HEIDELBERG GMBH 1927
ISBN 978-3-662-42655-5 ISBN 978-3-662-42932-7 (eBook)
DOI 10.1007/978-3-662-42932-7
ALLE RECHTE, INSBESONDERE DAS DER UBERSETZUNG
IN FREMDE SPRACHEN, VORBEHALTEN.
COPYRIGHT 1927 BY SPRINGER-VERLAG BERLIN HEIDELBERG
URSPRUNGLICH ERSCHIENEN BEI J. F. BERGMANN IN MUNCHEN 1927.
Inhalt des 2. Abschnittes.
Seite
Einteilung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 315
13. Kap. Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren und ihrer Spaltprodukte 316
A. Einleitung • . . . . . . . . . . . . . . . . 316
B. Spaltung der Nucleoproteide und Nucleine . . . . . 316
Substrate 317. - Einwirkung enzymhaitigar Säfte 318.
C. Der enzymatische Abbau der Nucleinsäuren (Nucleotide) 319
1. Substrate 319. - 2. Vorkommen der Nucleotidasen 325. - 3. Darstellung
327.-4. Wirkungsbedingungen 327.-5. Physiologische und pathologische
Einftüsse auf den enzymatischen Nucleinstoffwechsel 329. - 6. Andere
Nucleinsäurespaltungen 329.
D. Der enzymatische Abbau der Nucleosidasen . . . . . . 329
1. Substrate 329. - 2. Vorkommen der Nucleosidasen 830.
E. Methodik . . . • . . . 331
14. Kap. Urease . . . . . . . . 33~
A. Allgemeines über Ureasen 334
1. Substrat 334. - 2. Vorkommen 335. - 3. Darstellung 339. - 4. Reinigung
der Enzympräparate 342. - 5. Wirksamkeitsbedingungen 342.
B. Kinetik . . . . . . . • . . . • 351
C. Einftnss der Temperatur und Strahlung . . . 365
1. Hitzeempfindlichkeit der Urease . . . . 365
2. Temperaturkoeffizient der Harnstoffspaltung 367
D. Praktische Anwendung der Urease und Methoden zur Messung der enzy-
matischen Harnstoffspaltung . . . . . 370
15. Kap. Amidasen, Arginase und Purinaminasen 375
A. Amidasen . . • 375
B. Arginase . . . . . . . . . . . . 381
C. Purin-Aminasen . . . . . . . . . 384
D. Die biologische Spaltung der Aminosäuren 386
16. Kap. Di-Peptidasen . . . . • . • . . . . . 391
A. Die am Aufbau der Pt·oteine beteiligten Aminosäuren 392
B. Die Polypeptide • . . . 397
C. Vorkommen der Peptidasen 400
D. Darstellung und Reinigung 406
E. Wirkungsbedingungen • . 409
F. Kinetik . . . . . . . 413
G. Spezifität der Peptidasewirkungen 420
H. Stabilität der Peptidase.-Einfines der Temperatur auf die Dipeptidspaltung 426
17. Kap. Beobachtungen über enzymatische Spaltung von Peptonen und höheren
Polypeptiden 428
A. Substrate • . . • . 429
VIII Inhalt des 2. Abschnittes.
Seite
B. Peptonspaltende Säfte und Sekrete . . . . . . . . . . 432
C. Darstellung und Reinigung peptonspaltender Enzympräparate 434
D. Kinetische Messungen . . . . . . . . . . . . . . . 437
E. Einfluss der Acidität auf die Polypeptid- und Peptonspaltung 438
F. Einfluss von Salzen und Nichtelektrolyten . . • . . . . 440
G. Einfluss der Temperatur und Strahlung auf die enzymatische Peptonspaltung 440
H. Versuche über Synthese von Polypeptiden und Peptonen . . . . • • . 440
Anhang zum 16. und 17. Kapitel. lllethoden zur Bestimmung det• Peptid· und Pepton·
spaltung . . . . . . . 442
A. Physikalische Methoden 442
B. Chemische Methoden . . 443
Die eigentlichen Proteasen. Bearbeitet von Kar I My r b ä c k.
Einleitung . . . . . . . . . . 451
Einteilung der eigentlichen Proteasen 458
18. Kap. Tt·yptase . . . . . . . 459
A. Substrate . . . . . . 460
B. Ausgangsmaterial und dessen Behandlung (Reinigung) 462
C. Aktivierung der Tryptase . . . 466
D. Wirksamkeit und Reinheitsgrad 469
E. Kinetik ....... . 472
F. Die Aktivitäts-pR-Kurve . . . 483
G. Einwirkung von Neutralsalzen . 4138
H. Reversible und irreversible Hemmungen (Giftwirkungen) 489
J. Stabilität der Tryptase . . . . . . . . 494
19. Kap. Die Co-Tryptase (Enterokinase) . . . . 497
A. Vorkommen der Co-Tryptase (Enterokinase) 497
B. Bestimmung der Co-Tryptase . . . . 497
C. Co·Tryptase-Präparate . . . . . . . 498
D. Eigenschaften der Co-Tryptasepräparate 500
K Witkung der Co-Tryptase. Kinetik 501
20. Kap. Pepsin . . . . . . . . . . . 505
A. Substrate . . . . . . . . . . 506
B. Vorkommen des echten Pepsins 507
C. Darstellung und Reinigung von Pepsinpräparaten 508
D. Kinetik . . . . . . . . 510
E. Hemmungserscheinungen . . 521
F. Bestimmung der Wirksamkeit 522
G. Die Stabilität des Pepsins 523
H. Synthetische Wirkungen des Pepsins 525
21. Kap. Die iibrigen Proteasen der mehrzeUigen Tiere 527
A. Autolyse von Organen . . . 527
B. Blutproteasen . . . . . . . 540
C. Proteasen der niederen 'fiere 542
22. Kap. Proteasen der höheren Pflanzen 543
A. Papain ...•...... 543
B. Die Ananasprotease (Bromelin) . 552
C. Die Protease aus Cucurbita PE.>po 554
D. Andere Proteasen in Säften und Früchten . 556
E. Proteasen der Samen . . . . . . . . 557
F. Proteasen der carnivoren Pflanzen 561
23 Kap. Proteasen der Pilze. Hefeu und Bakterien 564
Inhalt des 2. Abschnittes. IX
Seite
Anhang zum Abschnitt über Proteasen. Methoden zur Bestimmung der Eiweiss·
spaltung . . . . . . . • . . . 574
A. Bestimmung des unveränderten Substrates. . 574
B. Chemische Bestimmung der Reaktionsprodukte 579
C. Physikalisch-chemische Methoden 581
24. Kap. Lab, Chymosin . . . . . . . . . . . . 583
A. Einleitung . . . . . . . . . . . . . 583
B. Darstellung einer Chymosinlösung aus Magenschleimhaut 587
C. Wirkungsgrad und Bestimmung • . . . . . . . . 587
D. Kinetik und Hemmungen . . . • . . . . . . . . 590
E. Ein:O.uss der Temperatur auf die Labwirkung und die Stabilität des Chymosins 592
F. Die Parachymosine • . . . . . . . . 594
G. Methoden zur Bestimmung der Labwirkung . . . . . . . , . . . . . 595
Anhang.
25. Kap. Chemische Vorgänge bei der Blutgerinnung. (Bearbeitet von H. v. Eule r) 596
A. Einleitung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 596
B. Substrat und Reaktionsprodukt. Fibrinogen und Fibrin . . . . . . . . 597
0. Vorkommen und Gewinnung des Thrombins und der übrigen, an der Blut-
gerinnung mitwirkenden Substanzen . • . . . . . 599
D. Eigenschaften des Thrombins und der Thrombokinasen 603
E. Kinetische Probleme . . . . . . . . . . . 604
F. Ein:O.uss der Temperatur . . . . . . . . . 606
G. Zur Pathologie der Blutgerinnung. Hämophilie 607
Anhang: Methoden zur Messung der Blutgerinnungszeit . . 608
Nachträge u. Druckfehlet· . . • . . . . • . . 609
V erzeichnie der hydrolytischen (und koagulierenden) Enzyme und ihrer spe-
zifischen Aktivatoren und Hemmungskörper 612
Autorenverzeichnis für den 1. und 2. Abschnitt . . . . . . 613
2. Abschnitt.
Die hydrolysierenden
Enzyme der Nucleinsäuren, Amide,
Peptide und Proteine.