Chemie der Enzyme PDF
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Hans v. Euler Chemie der Enzyme CHEMIE DER ENZYME VON HANS v. EULER IN DREI TEILEN 11. TEIL: SPEZIELLE CHEMIE DER ENZYME I ZWEITE UND DRITTE, NACH SCHWEDISCHEN VORLESUNGEN VOLLSTÄNDIG UMGEARBEITETE AUFLAGE Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmbH 1927 CHEMIE DER ENZYME CHEMIE DER ENZYME VON HANS v. EULER II. TEIL: SPEZIELLE CHEMIE DER ENZYME 2. ABSCHNITT: DIE HYDROL YSIERENDEN ENZYME DER NUCLEINSÄUREN, AMIDE, PEPTIDE UND PROTEINE BEARBEITET VON HANS v. EDLER UND KARL MYRBÄCK MIT 47 TEXTFIGUREN AUTOREN·VERZEICHNIS ZUM 1. UND 2. ABSCHNITT I ZWEITE UND DRITTE, NACH SCHWEDISCHEN VORLESUN GEN VOLLSTÄNDIG UMGEARBEITETE AUFLAGE Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmbH 1927 ISBN 978-3-662-42641-8 ISBN 978-3-662-42918-1 (eBook) DOI 10.1007/978-3-662-42918-1 ALLE RECHTE, INSBESONDERE DAS DER ÜBERSETZUNG IN FREMDE SPRACHEN, VORBEHALTEN. COPYRIGHT 1927 BY Springer-Verlag Berlin Heidelberg Ursprünglich erschienen bei J. F. Bergmann, München 1927. Softcover reprint of the hardcover 1st edition 1927 Inhalt des 2. Abschnittes. Reite Einteilung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 315 13. Kap. Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren und ihrer Spaltprodukte 316 A. Einleitung . . . . . . . . . . . . . . . . . 316 B. Spaltung der Nucleoproteide und Nucleine . . . . . 316 Substrate 317. - Einwirkung enzymhaitiger Säfte 318 .. C. Der enzymatische Abbau der Nucleinsäuren (Nucleotide) 319 1. Substrate 319. - 2. Vorkommen der Nucleotidasen 325. - 3. Darstellung 327. - 4. Wirkungsbedingungen 327 - 5. Physiologische und pathologische Einflüsse auf den enzymatischen Nucleinstoffwechsel 329. - 6. Andere Nucleinsäurespaltungen 329. D. Der enzymatische Abbau der Nucleosidasen . . . . . . 329 1. Substrate 329. - 2. Vorkommen der Nucleosidasen 330. E. Methodik. . . . . . . 331 14. Kap. Urease . . . . . . . . 334, A. Allgemeines über Ureasen 384 1. Substrat 334. - 2. Vorkommen 335. - 3. Darstellung 339. - 4. Reinigung der Enzympräparate 342. - 5. Wirksamkeitsbedinguogp.n 342. B. Kinetik . . . . . . . • . . . . 351 C. Einfluss der Temperatur und Strahlung. . . 365 1. Hitzeempfindlichkeit der Urease . . . . 365 2. Temperaturkoeffizient der Harnstoffspaltung 367 D. Praktische Anwendung der Urease und Methoden zur Messung der enzy matischen Harnstoffspaltnng. . . . . 370 15. Kap. Amidasen, Arginase und Purinaminasen 375 A. Amidasen. . . 375 B. Arginase. . . . . . . . . . . . 381 C. Purin-Aminasen . . . . . . . . . 384 D. Die biologische Spaltung der Aminosäuren 386 16. Kap. Di.Peptidasen. . . . . . . . . . . . 391 A. Die am Aufbau der Proteine beteiligten Aminosäuren 392 B. Die Polypeptide . . . . 397 C. Vorkommen der Peptidasen 400 D. Darstellung und Reinigung 406 E. Wirkungsbedingungen . . 409 F. Kinetik • . . . . . . 413 G. Spezifität der Peptidase wirkungen 420 H. Stabilität der Peptidase. - Einfluss der Temperatur auf die Dipeptidspaltung 426 17. Kap. Beobachtungen über enzymatische Spaltung von Peptonen und höheren Polypeptiden 428 A. Subst.rate. . . . . 429 VIII Inhalt des 2. Abschnittes. Seite n. Peptonspaltende Säfte und Sekrete . . . . . . . . . . 432 C. Darstellung und Reinigung peptonspaltender Enzympräparate 434 D. Kinetische Messungen . . . . . . . . . . . . . . . 437 E. Einfluss der Acidität auf die Polypeptid- und Peptonspaltung 438 F. Einfluss von Salzen und NichtelektrolyteIl . . . . . . . 440 G. Einfluss der Temperatur und Strahlung auf die enzymatische Peptonspaltung 440 H. Versuche über Synthese von Polypeptiden und Peptontln . . . . • • . 440 Anhang zum 16. und 17. Kapitel. :l\Iethoden zur Bestimmung der Peptid. und Pepton- spaltung. . . . . . . 442 A. Physikalische Methoden 442 B. Chemische Methoden. . 443 Die eigentlichen Proteasen. Bearbeitet von K a rl My rb ä c k. Einleitung . . . . . . . . . . 451 Einteilung der eigentlichen Proteasen 458 18. Kap. TI·yptase. . . . . . . 459 A. Substrate. . . . . . 460 B. Ausgangsmaterial und dessen Behandlung (Reinigung) 462 C. Aktivierung der Tryptase. . . 466 D. Wirksamkeit und Reinheitsgrad 469 E. Kinetik ....... . 472 F. Die Aktivitäts-pH-Kurve . . . 483 G. Einwirkung v<Jn NeutralsalzeIl . 488 H. Reversible und irreversible Hemmungen (Giftwirkungen) 489 J. Stabilität der Tryptase. . . _ . .'. _ 494 19. Kap. Die Co.Tryptase (Ellterokillase) . . . . 497 A. Vorkommen der Co-Tryptase (Enterokinase) 497 B. Bestimmung der Co·Tryptase . . . . 497 C. Co-Tryptase-Präparate . . . . . . . 498 D. Eigenschaften der Co-Tryptasepräparate 500 K Wirkung der Co-Tryptase. Kinetik 501 20. Kap. Pepsin. . . . . . . . . . . 505 A. Substrate. . . . • . . . . . 506 B. Vorkommen des echten Pepsins .' . 507 C. Darstellung und Reinigung von Pepsinpräparaten 508 D. Kinetik . . . . . _ . . 510 E. Hemmungserscheinungen . . 521 F. Bestimmung der Wirksamkeit 522 G. Die Stabilität des Pepsins 523 H. Synthetische Wirkungen des Pepsins 525 21. Kap. Die iibrigclI Proteasen der mehrzelligen Tiere 527 A. Autolyse von Organen. . . 527 B. Blutproteasen . . . . . . . . . 540 C. Proteasen der niederen Tiere 542 22. Kap. Proteasen der höheren Pflanzen 543 A. Papain ......... . 543 B. Die Ananasprotease (Bromelin) . 552 C. Die Protease aus Cucurbita Pepo 554 D. Andere Proteasen in Säften und Früchten. 556 E. Proteasen der Samen . . . . . . . . 557 F. Proteasen der carnivoren Pflanzen 561 23 Kap. Proteasen der Pilze. Hefeu und Bakterien 564 Inhalt des 2. Abschnittes. IX Seite Anhang zum Abschnitt über Proteasen. Methoden zur Bestimmung der Eiweiss- spaltung . . . . . . . . . . . 574 A. Bestimmung des unveränderten Substrates. . 574 B. Chemische Bestimmung der Reaktionsprodukte 579 C. Physikalisch-chemische Methoden 581 24. Kap. Lab, Chymosin . . . . . . . . . . . . 583 A. Einleitung . . . . . . . . . . . . . 583 B. Darstellung einer ChymosinlösuDg aus Magenschleimhaut 587 C. Wirkungsgrad und Bestimmung • . . . . . . . . 587 D. Kinetik und Hemmungen . . . • . . . . . . . . 590 E. Einfluss der Temperatur auf die Labwirkung und die Stabilität des Chymosins 592 F. Die Parachymosine • . . . . . . . . 594 G. Methoden zur Bestimmung der Labwirkung . . . . . . . . . . . . 595 Anhang. 25. Kap. Chemische Vorgänge bei der Blutgerinnung. (Bearbeitet von H. v. Eu I e 1') 596 A. Einleitung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 596 B. Substrat und Reaktionsprodukt. Fibrinogen und Fibrin. . . . . . . . 597 C. Vorkommen und Gewinnung des Thrombins und der übrigen, an der Blut- gerinnung mitwirkenden Substanzen . . . . . . . 599 D. Eigenschaften des Thrombins und der Thrombokinasen 603 E. Kinetische Probleme. . . . . . . . . . . 604 F. Einfluss der Temperatur . . . • . . . . . 606 G. Zur Pathologie der Blutgerinnung. Hämophilie 607 Anhang: Methoden zur Messung der Blutgerinnungszeit . . 608 Nachträge u. Druckfehler . . . . . • . • . . 609 Verzeichnis der hydrolytischen (und koagulierenden) Enzyme und ihrer spe- zifischen Aktivatoren und Hemmungskörper 612 Autorenverzeichnis für den 1. und 2. Abschnitt . • . . . . 613 2. Abschnitt. Die hydrolysierenden Enzyme der Nucleinsäuren, Amide, Peptide und Proteine. Einteilung. Stellt man die chemische Gleichung der katalysierten Reaktionen in den Vordergrund der Betrachtung, so wird man in diesem Abschnitt alle Enzyme zusammenfassen, welche die Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff lösen oder vermitteln, ganz besonders alle auf die Carbamin-Gruppierung R·CO-NH· R' eingestellten Enzyme, welche man demgemäss Ca r ba m ase n (oder -- da sie die typische Peptidbindung lösen - Peptidasen) nennen kann. Wenn wir nun auch wissen, dass die Hydrolyse dieser Peptidbindung bei der Proteolyse eine dominierende - keineswegs die einzige - Rolle spielt, so sind wir doch über die Einzelvorgänge der Eiweissspaltung noch ungenügend unterrichtet und deshalb nicht imstande, die hierher gehörenden Enzyme vom c h e m i - sc h enGesichtspunkt aus zu differenzieren. Wir müssen also einstweilen noch die Einteilung vom biologischen Standpunkt aus vornehmen, und die enzymatischen Stoffgemische verschiedener Herkunft einzeln beschreiben; soweit möglich werden dabei die Zusammenhänge zwischen gleichgearteten Wirkungen von Enzymen ungleicher Abstammung hervorgehoben. Die wichtigsten Enzyme, welche in diesem Abschnitt zu behandeln sind, werden oft als Pepsin, Trypsin und Erepsin zusammengefasst. De~ Fach mann ist dabei bereits klar, dass man damit nicht mehr einzelne Enzyme meint, sondern Enzymgruppen gewisser Organe zusammenfasst, wie überhaupt Namen mit der Endsilbe -in zweckmässig als Bezeichnungen für natürliche Enzymgruppen - z. B. Emulsin - gebraucht werden. Bevor wir auf die Hauptgruppe der Proteasen eingehen, als0 auf diejenigen, welche die Gruppe CO-NH angreifen, haben wir im Anschluss an die im vor hergehenden Band behandelten Glucosidasen die Nucleosidasen nochmals zu besprechen; dies geschieht am besten im ZusammenhaI?g mit den übrigen Enzymen der Nncleinspaltung, die man als Nucleasen zusammenfassen kann. Darauf behandeln wir die Gruppe der Amid.spaltenden Enzyme oder Amidasen, unter denen die Ure ase am besten bekannt ist. Die Enzyme vom Typus des Pepsins, Trypsins und Erepsins, welche am Abbau der eigentlichen Proteine beteiligt sind, werden in tierische und pflanzliche Enzyme und nach Organen geschieden; weitere Einteilungsprinzipien bieten die Substrate und bis zu einem gewissen Grade auch der Aciditätsgrad, bei welchem die einzelnen Enzyme ihre optimale Wirkung entfalten. v. Eu I er, Chemie der Enzyme. ll. Teil. 2. Abschnitt. 21
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