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AVERTISSEMENT Ce document est le fruit d'un long travail approuvé par le jury de soutenance et mis à disposition de l'ensemble de la communauté universitaire élargie. Il est soumis à la propriété intellectuelle de l'auteur. Ceci implique une obligation de citation et de référencement lors de l’utilisation de ce document. D'autre part, toute contrefaçon, plagiat, reproduction illicite encourt une poursuite pénale. Contact : [email protected] LIENS Code de la Propriété Intellectuelle. articles L 122. 4 Code de la Propriété Intellectuelle. articles L 335.2- L 335.10 http://www.cfcopies.com/V2/leg/leg_droi.php http://www.culture.gouv.fr/culture/infos-pratiques/droits/protection.htm UFR Sciences et Technologies IFR 110 Ecosystèmes Forestiers, Agroressources, E.D. Ressources, Procédés, Produits et Environnement Biomolécules et Alimentation Biologie Végétale et Forestière Unité Mixte de Recherche INRA/UHP 1136 Interactions arbre-microorganismes Thèse présentée pour l'obtention du grade de Docteur de l'Université Henri Poincaré, Nancy I en Biologie Végétale et Forestière par Filipe GAMA Les glutarédoxines : de la réduction des peroxyrédoxines de type II aux systèmes d’assemblage des centres fer-soufre Soutenue le 10/11/2010 JURY : Rapporteurs: Stéphane LEMAIRE, Directeur de Recherches IBPC Paris Bernard KNOOPS, Professeur Université Louvain Examinateur: Catherine CORBIER, Professeur Université Nancy I Directeur de Thèse: Nicolas ROUHIER, Maître de Conférences Nancy I « En science, la phrase la plus excitante que l'on peut entendre, celle qui annonce des nouvelles découvertes, ce n'est pas "Eureka" mais "c'est drôle". » Isaac Asimov Sommaire Remerciements p1 Abréviations p5 Introduction p9 I Le stress oxydant chez les plantes p11 A Les causes et effets du stress oxydant p11 B Formation des EOR p13 C Formation des ENR p17 D Rôles des EOR dans la signalisation p19 II Les systèmes enzymatiques de dégradation des EOR p21 A Les superoxyde dismutases p25 B Les catalases p27 C Les ascorbate peroxydases p29 D Les thiol-peroxydases: peroxyrédoxines (Prx) & glutathion peroxydases (Gpx) p31 a Classification p31 b Mécanismes d’action p33 c Rôles physiologiques, expression tissulaire et subcellulaire dans les plantes p37 III Les systèmes oxydoréductases à thiol p49 A Les thiorédoxines p49 a Classification p49 b Mécanismes d’action p51 c Signalisation et cibles des Trx p53 B Les glutarédoxines p59 a Classification p59 b Mécanismes d’action p63 Sommaire c Signalisation/glutathionylation et fonctions physiologiques p65 d Formation des centres fer-soufre p67 IV Structure et assemblage des centres fer-soufre p69 A Les types de centres fer-soufre p69 B Rôle des centres fer-soufre p75 C Assemblage des centres fer-soufre p77 D Rôle des glutarédoxines dans l’assemblage p79 E Article I : “Glutaredoxin: the missing link between thiol-disulfide oxidoreductases and iron sulfur enzymes” p85 V Les organismes d’étude p119 A Populus trichocarpa p119 B Arabidopsis thaliana p119 VI Présentation du travail de recherche p121 Résultats p125 I Etudes des peroxyrédoxines de type II, la Prx IIF mitochondriale et la Prx IIE chloroplastique de peuplier p127 A Construction et propriétés catalytiques de protéines de fusion artificielles entre des modules Prx et Trx ou Grx p127 Article 2 : “Engineering functional artificial hybrid proteins between poplar peroxiredoxin II and glutaredoxin or thioredoxin” p133 B Les Prx II chloroplastique et mitochondriale, Prx IIE et IIF, du peuplier p143 Article 3 : “The mitochondrial type II peroxiredoxin from poplar” p151 Sommaire Article 4 : “Biochemical and functional analysis of chloroplastic Prx IIE” p165 II Etudes du rôle des Grx dans l’assemblage des centres fer-soufre p177 Article 5 : “Chloroplast monothiol glutaredoxins act as scaffold proteins for the assembly and delivery of [2Fe-2S] clusters” p183 Discussion générale et conclusions p195 Bibliographie p227
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