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Biopolymere: Struktur und Eigenschaften PDF

560 Pages·1992·27.747 MB·German
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Teubner Studienbücher Chemie G. Ebert Biopolymere Teubner Studienbücher Chemie Herausgegeben von Prof. Dr. rer. nat. Christoph Elschenbroich, Marburg Prof. Dr. rer. nat. Friedrich Hensel, Marburg Prof. Dr. phil. Henning Hopf, Braunschweig Die Studienbücher der Reihe Chemie sollen in Form einzel ner Bausteine grundlegende und weiterführende Themen aus allen Gebieten der Chemie umfassen. Sie streben nicht die Breite eines Lehrbuchs oder einer umfangreichen Mono graphie an, sondern sollen den Studenten der Chemie - aber auch den bereits im Berufsleben stehenden Chemikern - kompetent in aktuelle und sich in rascher Entwicklung be findende Gebiete der Chemie einführen. Die Bücher sind zum Gebrauch neben der Vorlesung, aber auch - da sie häufig auf Vorlesungsmanuskripten beruhen - anstelle von Vorlesungen geeignet. Es wird angestrebt, im Laufe der Zeit alle Bereiche der Chemie in derartigen Lernbüchern vorzu stellen. Die Reihe richtet sich auch an Studenten anderer Naturwissenschaften, die an einer exemplarischen Darstel lung der Chemie interessiert sind. Biopolymere Struktur und Eigenschaften Von Prof. Dr. rer. nat. Gotthold Ebert Universität Marburg Mit zahlreichen Abbildungen EI3 B.G.Teubner Stuttgart 1993 Prof. Dr. rer. nat. Gotthold Ebert Geboren in Chemnitz (Sachsen). Studium der Chemie an der Universität Leipzig, 1959 Promotion am Physikalischen Institut bei Prof. Dr. A. Lösche über das dielektrische Verhalten adsorbierter Wassermoleküle an y-Al20" von 1960 bis 1963 Chemiker bei den Farbwerken Hoechst A.G., 1968 Habilitation an der naturwissenschaftlichen Fakultät der Phi lipps-Universität Marburg über die Superkontraktion von Keratinfasern, 1971 Professor für Chemie und Physik der Polymeren, 1976 und 1989 Gastprofessor am Polymer Department der Universität von Hokkaido in Sapporo (Japan), 1976/77 Gastprofessor am Tokyo Institute for 5cience and Technology, 1983 Award der Japan Society for the Promotion of Science, Gastprofessor am Institute of Industrial Science der Universi tät Tokyo 1983/1984, Gastprofessor an der Science University of Tokyo 1990. Das Umschlagbild symbolisiert die Stabilisierung der rechtsgängigen <x-Helix eines basischen Polypeptids wie z. B. Poly-(L-Iysin) durch eine linksgängige suprahelicale Anordnung von spezifisch gebundenen Anionen. Die Deutsche Bibliothek - CIP-Einheitsaufnanrllt:: Ebert, Gotthold: Biopolymere: Struktur und Eigenschaften 1 von Gotthold Ebert Stuttgart : Teubner, 1993 (Teubner Studienbücher: Chemie) ISBN 978-3-519-03516-9 ISBN 978-3-322-92132-1 (eBook) DOI 10.1007/978-3-322-92132-1 Das Werk einschließlich aller seiner Teile ist urheberrechtlich geschützt. Jede Verwertung außerhalb der engen Grenzen des Urheberrechtsge setzes ist ohne Zustimmung des Verl?,ges unzulässig und strafbar. Das gilt besonders für Vervielfältigungen, Ubersetzungen, Mikroverfilmungen und die Einspeicherung und Verarbeitung in elektronischen Systemen. © B. G. Teubner Stuttgart 1992 Gesamtherstellung: Druckhaus Beltz, HemsbachlBergstraße Umschlagentwurf: P.P.K,S - Konzepte, T. Koch, OstfildernlStuttgart Vorwort Die makromolekulare Chemie oder - allgemeiner - die Polymer wissenschaft wurde von Staudinger mit seinen Untersuchungen an Biopolymeren, wie den Polyisoprenen Kautschuk, Balata, Guttapercha sowie den Polysacchariden, insbesondere Cellu lose und Stärke, begründet. Hierbei dienten zunächst synthe tische Polymere wie das Polystyrol etc. als Modellsubstan zen. Diese heute auch als "Kunststoffe" bezeichneten Produk te entwickelten sich seitdem in faszinierender Weise zu ei nem wirtschaftlich außerordentlich bedeutenden, eigenstän digen Gebiet. Hierbei haben sie sich von den Biopolymeren in gewissem Umfang gelöst. Denn obwohl beide Gebiete sehr viele Gemeinsamkeiten besitzen, so unterscheiden sie sich doch in charakteristischer Weise. Hierzu gehört insbesondere die durch eine Matrizenreaktion erfolgende Synthese der Poly nucleotide, der Polypeptide bzw. Proteine, die zu einer streng definierten Primärstruktur , d. h. identischer Zusam mensetzung, Kettenlänge und Sequenz aller Moleke In einer Spezies, führt. Damit haben alle Molekein einer Art identi sche Muster zwischenmolekularer Wechselwirkungen und ster i scher Faktoren, wodurch auch die dadurch determinierte Kon formation (Sekundär- und Tertiärstruktur) identisch ist, im Unterschied zu den durch Polymerisations-, Polyaddi tions oder Polykondensationsreaktionen in vitro erhaltenen synthe tischen Polymeren. Entsprechendes gilt für die durch Zusam menlagerung mehrerer Einzelmolekein entstehenden Strukturen höherer Ordnung von Biopolymeren. Somit sind also die Bezie hungen zwischen Primärstruktur und Konformation der Polymer moleküle und ggf. ihre Anordnung zu Strukturen höherer Ord nung, deren Stabilisierung durch die o. a. Wechselwirkungen etc. Hauptgegenstand der Biopolymeren-Forschung ebenso wie Struktur-Umwandlungen. Diese Strukturen sowie ihr physika lisch-chemisches Verhalten sind sowohl für die biologischen Funktionen als auch für die anwendungstechnischen Eigen schaften der als Rohstoffe genutzten Biopolymeren von ausschlaggebender Bedeutung. Dementsprechend ist hier ver sucht worden u.a. diese Zusammenhänge darzustellen. Damit waren gelegentliche überschreitungen der Grenze zur Bioche mie und Medizin ebenso notwendig wie der zur Textilfor schung. Während Polysaccharide und Polyisoprene zu den klas sischen Objekten der Poly.erforschung gehören, sind bei den VI Polynucleotiden und Proteinen die Überschneidungen mit der Biochemie häufig. Dies gilt vor allem für die "funktionel len" makromolekularen Proteinsysteme wie Fibrinogen, die Muskelproteine etc., aber auch Nucleoproteine. Hingegen sind die Skleroproteine, wie z.B. die Keratine und die Seidenfi broine , aber auch die Kollagene und Elastin lange Zeit weitgehend Objekte der Polymer- bzw. der Textil- und Leder forschung gewesen. Dabei hat natürlich die Bedeutung dieser Polymeren als Rohstoffe eine große Rolle gespielt. Eine zusammenfassende Darstellung des Gebietes der Biopoly meren unter diesen Aspekten gibt es in deutscher Sprache kaum. Aufgabe dieses Buches soll es daher sein, diese Lücke schließen zu helfen und auch den in den Lehrbüchern der Bio chemie nur sehr kurz oder gar nicht behandelten Biopolymeren zu einer einigermaßen angemessenen Darstellung zu verhelfen. Das vorliegende Buch baut dabei auf dem Stoff auf, der in einer dreisemestrigen zweistündigen Vorlesung für Studie rende der Chemie und der Biowissenschaften im Haupt- und Aufbaustudium geboten worden ist. Dabei handelt es sich ein mal um die Struktur sowie deren Beziehung zu Eigenschaften und Funktion der Biopolymeren, die der Speicherung der gene tischen Information und deren Übermittlung dienen (DNA, RNA). Ferner betrifft es strukturenbildende Biopolymere (Skleroproteine, Cellulose, Hemicellulosen, Chitin), biopolymere funktionale Systeme (Cilien, Flagellen, Muskeln) und Speicherstoffe. Besonderes Gewicht wurde dabei auf die Erörterung der Stabilisierung der Konformation durch innere und äußere Parameter sowie auf die Darstellung der Konfor mationsumwandlungengelegt. Gegenüber dem seit einigen Jah ren nicht mehr erhältlichen, 1980 in einem anderen Verlag erschienen Buches ähnlichen Titels ist nicht nur der Umfang nahezu verdoppelt, sondern auch der Aufbau und die Schwer punkte anders gesetzt. Dies gilt nicht nur für die Poly nucleotide, sondern auch für die Nucleoproteine (Histone, Protamine), ß-Keratine, Seiden, Kollagene sowie für die mi krobiellen Biopolymeren (Polysaccharide und Polyester). Außerdem wurde dem Lignin, dem Polyisopren und dem Japanlack als statistische Netzwerke bildenden Biopolymeren, die sich in ihrer Biogenese deutlich von den "klassischen" Biopoly meren unterscheiden und entsprechenden synthetischen Polyme ren ähneln, größerer Platz eingeräumt. Für die Anfertigung des reproduktionsreifen Manuskripts bin VII ich Frau Hideko Tezuka-Ebert, für die phototechnischen Ar beiten Frau Ingrid Hass sehr dankbar. Mein Dank gilt auch den Herausgebern, insbesondere Herrn Professor Dr. F. Hensel und dem Verlag B. G. Teubner, hier vor allem Herrn Dr. P. Spuhler, für die verständnisvolle Zusammenarbeit. Marburg a.d.Lahn, im August 1992 Gotthold Ebert In.halt 1. Einleitung - Was sind Biopol,.ere? •••••••••••••• 1 2. Polynucleotide (Nucleinsäuren) ••••••••••••••••••• 2.1 Basenzusammensetzung der Polynucleotide ••••••••• 6 2.1.1 Chargaffsche Regel •••••••••••••••••••••••••••••• 8 2.2 Konformation der DNA im aggregierten Zustand ••• 11 2.2.1 Die Polynucleotid-Doppelhelix •••••••.•••••••••• 11 2.2.2 Die Doppelhelix-Familien ••••••••••••••••••••••• 12 2.2.3 Die Doppelhelix-Furchung •••••••••••••.••••••••• 14 2.2.4 Zuckerwellung .................................. 16 2.2.5 Orientierungs-Parameter von Basen und Pentosen. 18 2.2.6 Struktur-Parameter der verschiedenen DNA Doppelhelix-Familien •••.••••••••••••••••••••••. 21 2.2.7 Die DNA-Z-Doppel-Helix ••••••.•••••••••••••••••• 24 2.2.8 Weitere Ergebnisse von Röntgen-Untersuchungen an Einkristallen von Oligonucleotiden .••••••••• 27 2.2.9 Die Hydratation der DNA-Doppelhelix ••••••••••.. 29 2.2.9.1 Unterschiedliche Hydratationszustände von A-, B-, C- und Z-DNA .•................•........•..• 32 2.2.10 Die Stabilisierung der Doppelhelix •••••••••.••• 36 2.3 Physikalisch-chemische Eigenschaften der DNA und ihre Konformation in Lösung •••••••••••••••• 37 2.3.1 Untersuchung mittels UV-Absorption ••.•••••••••• 37 2.3.2 Hypo bzw. Hyperchromie und Stapeleffekt •••••••• 39 2.3.3 Stapeleffekt und zwischenmolekulare Wechsel- wirkungen ...................................... 40 2.3.4 Optische Aktivität der DNA •••.••.••••••••.••.•• 41 2.3.5 Konformation und Konformations-Umwandlung der DNA in Lösung •••••••••••.•••••••••••••••••••••• 41 2.3.5.1 Thermisch induzierte Konformations-Umwandlungen 42 2.3.5.2 pH-induzierte Konformations-Umwandlungen ••••••• 43 2.3.5.3 Einfluß von Elektrolyten auf die DNA-Konforma- tion in Lösung ................................. 46 2.3.5.4 Konformations-Umwandlungen bei hohen Salz konzentrationen und bei Zugabe von organischen Lösungsmi tteln ................................. 48 2.3.5.5 Intercalation von kondensierten aromatischen Ringsystemen und DNA-Konformation •••••••••••••• 49 2.3.5.6 Reversibilität der DNA-Doppelhelix-Knäuelum- wandlung ....................................... 51 IX 2.4 Konformation und Funktion der Ribonuclein- säuren (RNA) ••••••••••••••••••••••••••••••••••• 53 2.4.1 Die t-RNA ..•..•.....••••••..•.••••..•••.......• 53 2.4.2 Die ribosomalen (r)-RNA ••••••••••.••••••.••.••. 59 2.4.3 Struktur und Funktion von Viroiden •••••••••••.• 60 2.4.4 Virale RNA .........................•........... 62 2.4.5 Konformationsumwandlungen von RNA •••••••••••••• 63 2.4.6 Konformation und Konformationsumwandlungen von synthetischen RNA ••.•••..••.•.••.••.•••.•••.•.• 66 2.4.6.1 nie Z-RNA ••••••••••••• , .••..•.•••••••.•••..•••• 72 2.5 Die Proteinbiosynthese (PBS) ••••.•••••..••••..• 72 2.5.1 Die Transkription .••.••••..••••.•••••..••.••.•• 73 2.5.1 Unterschiede der Transkription bei Pro- und Eukaryonten .................................... 73 2.5.2 Die Translation bei der Proteinbiosynthese •.••• 80 2.5.3 Die Regulation der Gen-Expression ••••••••••.••. 86 2.5.3.1 Regulator-Gene, Struktur-Gene und Repressoren •• 87 2.5.3.2 Das Operon-Modell .............................. 88 2.5.4 Der genetische Code ............................ 90 2.5.4.1 Die Zuordnung der Co dons ••.•••.••.••••••••••••• 91 2.5.4.2 Universalität des genetischen Codes •••.•••••••. 95 3 Polypeptide und Proteine ......................• 96 3.1 Konformation von Polypeptiden und Proteinen ••.• 99 3.1.1 Ster ische Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen .••.••.••.•.•••••.•. 100 3.1.1.1 Die Pauling-Corey'sche Peptideinheit ••..•••••. 100 3.1.1.2 Die Rotationswinkel ~, ~ und W ••••••••••••••• 102 3.1.1.3 Erlaubte, partiell erlaubte und verbotene Rotationswinkel ............................... 104 3.1.1.4 Einfluß der Seitenketten auf die Konformation. 104 3.1. 2 Helicale Konformationen .••.••..••••••••••••••• 107 3.1.2.1 Die a-Helix ................................... 107 3.1.2.2 Die ß-Faltblattstruktur .•••••••••••••••••.•••• 110 3.1.2.3 Polyglycin-II und Polyprolin-Helices .••.•••••• 113 3.1.2.4 Die w-Helix ................................... 115 3.1.2.5 Die 310-Helix ................................. 118 3.1.2.6 Die Tt- oder ß-Helices ......................... 119 3.1. 3 Nichtperiodische Konformationen ...••..•...•... 120 3.1.3.1 Die ß-turn-Konformationen •.•••.••••••...•••.•. 120 3.1.3.2 Der Y-turn .................................... 123 3.1. 4 Supersekundärstrukturen und Domänen ••••.•••.•• 124 3.1. 5 Das Ramachandran-Diagramm ••.•..•.••.••.••.•.•• 124 X 3.1.6 Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen •••. 129 3.1.6.1 Polkräfte ..................................... 129 3.1.6.2 Dispersionkräfte .............................. 131 3.1.6.3 Wasserstoffbrückenbindungen (HBB) ••••••••••.•• 133 3.1.6.4 Die Struktur des flüssigen Wassers ••.••••••.•• 135 3.1.6.5 Die hydrophoben Wechselwirkungen •••••••••••••• 142 3.1.6.6 Beeinflussung hydrophober Wechselwirkungen durch niedermolekulare Substanzen ••••••••••••. 153 3.1. 7 Konformationsanalyse von Polypeptiden und Proteinen ..................................... 156 3.1.8 Proteinkonformation und Krebs .••..••••.•...••. 158 3.2 Nucleoproteine ................................ 159 3.2.1 Histone .......... , ............................. 159 3.2.1.1 Primärstruktur der Histone •••••••••.••.••••.•• 161 3.2.1.2 Konformation und überstruktur der Histone ..••. 162 3.2.2 Protamine ..................................... 167 3.2.2.1 Primärstruktur der Knochenfisch-Protamine ••.•. 167 3.2.2.2 Konformation der Knochenfisch-Protamine .•••.•. 168 3.2.3 Säugetier-Protamine ••••••••••.•••••.••••••.••• 169 3.2.3.1 Primärstruktur und Konformation der Säugetier- Protamine ................................... '.' 170 3.3 Keratine ...................................... 173 3.3.1 Chemie der Keratinfasern •••.•.••.••.••••..•.•• 178 3.3.2 Primärstruktur, Konformation und überstruktur von a-Keratinen ............................... 182 3.3.3 Mechanische Eigenschaften von Keratinfasern ••. 189 3.3.4 a->ß-Umwandlung von Faserkeratinen .•.•..•••••. 194 3.3.5 Die Glastemperatur Tc von Wolle ••.•.••..•..•.. 196 3.3.6 Physiologische Eigenschaften von Textilien aus Keratinfasern ............................. 197 3.4 Die ß-Keratine ................................ 200 3.4.1 überstruktur und Eigenschaften von ß-Keratinen 202 3.4.2 Chemie der ß-Keratine aus Vogelfedern ••••.•.•• 205 3.4.3 Primärstruktur und Konformation einiger Feder- und Hautschuppen-ß-Keratine •..•.••.••.•.••..•. 208 3.5 Seiden - extrakorporale biogene Werkstoffe ••.. 211 3.5.1 Klassifizierung der Seiden ••••.••••..••••....• 214 3.5.2 Zur Geschichte der Seiden-Nutzung •..••.•.••••• 214 3.5.3 Lebensweise des Maulbeer-Seidenspinners Bombyx mari .......................................... 216 3.5.4 Wildseiden .................................... 220 3.5.5 Chemische Zusammensetzung und Primärstruktur der Seidenfibroine ............................ 221

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