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Biochemie 2: Aminosäuren, Proteine und Enzyme / [Harald Curth] PDF

62 Pages·2007·31.163 MB·German
by  CurthH.M.
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Preview Biochemie 2: Aminosäuren, Proteine und Enzyme / [Harald Curth]

Probekapitel Probekapitel Inhaltsverzeichnis V 1 Aminosäuren 1 1.1 Aufbau 1 1.2 Chemische Eigenschaften 3 1.2.1 Funktionelle Gruppen ..............................................................................................................................3 1.2.2 pK-Werte ......................................................................................................................................................4 1.2.3 Isoelektrischer Punkt (= I.P.) ..............................................................................................................5 1.3 Strukturformeln 6 1.3.1 Nichtproteinogene Aminosäuren .....................................................................................................6 1.3.2 Proteinogene Aminosäuren ................................................................................................................7 1.3.3 Wie soll man sich diese Strukturformeln nur merken? .....................................................10 1.4 Pyridoxalphosphat (= PALP) 12 1.5 Aminosäure-Stoffwechsel 12 1.5.1 Desaminierung ......................................................................................................................................13 1.5.2 Transaminierung ..................................................................................................................................14 1.5.3 Decarboxylierung/Bildung biogener Amine ............................................................................14 1.5.4 Abbau des Kohlenstoffgerüsts .......................................................................................................14 1.5.5 Entgiftung des Ammoniaks ..............................................................................................................17 1.6 Stoffwechsel spezieller Aminosäuren 24 1.6.1 Phenylalanin ............................................................................................................................................24 1.6.2 Tyrosin .......................................................................................................................................................25 1.6.3 Tryptophan ..............................................................................................................................................26 1.6.4 Histidin .......................................................................................................................................................28 1.6.5 Glutamat ...................................................................................................................................................28 1.6.6 Aspartat ....................................................................................................................................................29 1.6.7 Lysin/Prolin ............................................................................................................................................29 1.6.8 Cystein .......................................................................................................................................................29 1.6.9 Leucin, Isoleucin und Valin ................................................................................................................30 2 Peptide 31 2.1 Peptidbindung 31 2.2 Glutathion 32 2.3 Hormone 33 3 Proteine 33 www.medi-learn.de VI Inhaltsverzeichnis 3.1 Bindungstypen 33 3.1.1 Wasserstoffbrückenbindungen .....................................................................................................33 3.1.2 Hydrophobe Bindungen/Wechselwirkungen .........................................................................34 3.1.3 Van-der-Waals-Kräfte .........................................................................................................................35 3.1.4 Disulfidbindungen .................................................................................................................................37 3.1.5 Ionenbeziehungen/Ionenbindungen ............................................................................................37 3.2 Struktur der Proteine 37 3.2.1 Primärstruktur ......................................................................................................................................37 3.2.2 Sekundärstruktur .................................................................................................................................38 3.2.3 Tertiärstruktur .......................................................................................................................................39 3.2.4 Quartärstruktur ....................................................................................................................................40 4 Enzyme 41 4.1 Reaktionsmodell 42 4.2 Katalysatoren 42 4.3 Aktives Zentrum 42 4.4 Spezifität 43 4.4.1 Gruppenspezifität .................................................................................................................................43 4.4.2 Substratspezifität .................................................................................................................................43 4.4.3 Optische Spezifität/Stereospezifität ...........................................................................................43 4.4.4 Wirkungsspezifität ...............................................................................................................................44 4.4.5 Zusammenfassung ..............................................................................................................................44 4.5 Isoenzyme 44 4.6 Enzymklassen 45 4.7 Enzymkinetik 46 4.7.1 Abhängigkeit der Reaktionsge schwindigkeit von der Temperatur ...............................46 4.7.2 Abhängigkeit der Reaktionsg eschwindigkeit vom pH-Wert .............................................46 4.7.3 Ablauf enzymkatalysierter Reaktionen .......................................................................................46 4.7.4 Geschwindigkeit enzymatisch katalysierter Reaktionen.....................................................47 4.7.5 Beeinflussung der Enzymaktivität .................................................................................................53 5 Coenzyme 59 Index 63 11 Aufbau Enzyme)und 1 Aminosäuren • demAufbaukörpereigener Proteine(z.B.Mus- keln). Das Wort Aminosäure ist sicher jedem schon mal begegnet und auch dass Proteine aus Ami- 1.1 Aufbau nosäuren aufgebaut sind, dürfte den meisten Um den Stoffwechselder Aminosäuren verste- bekannt sein.Aberwofür der Menscheigentlich hen zu können, muss man sich leider auch mit Aminosäuren benötigt,verbirgtsichoftmalshin- dem etwas trockenen Thema ihrer chemischen ter einem Schleierfundierten Halbwissens. Die Eigenschaften und ihren Strukturformeln aus- Problematik beim Aminosäurestoffwechsel ist einandersetzen. nämlich, dass... DiecheInischenEigenschaftenderAminosäuren hängen vorallemvonihren funktionellen Grup- • eszahlreiche verschiedene Aminosäuren gibt, pen ab.Diebeiden wichtigsten sind: die • COOH=Carboxylgruppe, • teils ineinander überführt werden können • NH =Aminogruppe. 2 und • unangenehmer Weiseauchunterschiedlich ab- Diesen beiden Gruppen verdanken die Amino- gebaut werden. säuren auchihren Namen. Amino- und Carboxylgruppe hängen beide am Der Stoffwechselerfolgt alsonicht sogeradlinig gleichen C-Atom, das dadurch ein besonders wieder Glucose-oder der Fettsäureabbau. wichtiges C-Atomist.Aus diesem Grund fängt Um dennoch einen roten Faden zu finden, be- man an ihm auch mit der Nummerierung an. schäftigt sich dieses Kapitel zunächst mit dem Das C-Atom,an dem die Amino- und die Car- allgemeinenAufbau vonAminosäuren (denn da boxylgruppe hängen heißt a-C-Atom. Entspre- gibteszum Glückgroße Gemeinsamkeiten), be- chend werden Aminosäuren auch o-Aminocar- voranschließend dieAminosäuren imEinzelnen bonsäuren genannt. Dasfolgende C-Atomheißt besprochen werden. Am Ende dieses Kapitels ß-C-Atomusw. dreht sichdann allesum ihrenAbbau. Doch wie kommt unser Körper überhaupt zu 1~<298) seinen Aminosäuren? Der Mensch nimmt Ami- 2 nosäuren über dieNahrung inFormvonProtei- @-c-3(8) c-c-Atorn mitNH2-Gruppe nen (z.B.Fleisch)auf.Derdurchschnittliche Pro- 4eIH ß-C-Atom I 2 teinbedarf eines 70-kg-schweren Erwachsenen CH2 y-C-Atom beträgt rund 30gpro Tag.Diedurch Proteolyse uIsw. imMagen-Darm-Trakt aus Proteinen freigesetz- tenAminosäuren werden mittels aktiven Trans- ports vom Körper aufgenommen und gelangen Abb.1:AllgemeineStrukturformel vonAminosäuren über diePfortader indieLeber,diebereitseinen Großteil von ihnen zu Plasmaproteinen weiter- Bisauf Glycin (mitR=H)besitzen alleAmino- verarbeitet. Einanderer Teilwird von der Leber säuren ama-C-Atom ein chirales Zentrum, d.h. zwischen den Mahlzeiten kontinuierlich wieder siebinden dortvierunterschiedliche Substituen- andasBlutabgegeben.Soisteinkonstanter Plas- ten: ma-Aminosäure-Spiegel gewährleistet. 1 dieCarboxylgruppe (= COOH), ImKörperspielenAminosäuren eineRollebei 2 dieAminogruppe (=NH 2), • der Energiegewinnung (= Einschleusung in 3 einWasserstoffatom(=H)und den Citratzyklus), 4 denRest. • der Umwandlung in Energiereserven (= Fett- Daher können Aminosäuren in zwei räumlich säuresynthese), verschiedenen, zueinander spiegelbildlichen • derBildungvonGlucose(=Gluconeogenese), Formenvorliegen,dienichtmiteinander zur De- • derTranslation(=SyntheseneuerProteineund ckunggebrachtwerden können. www.medi-Iearn.de I 2 Aminosäuren Jenachdem, obdie NH-Gruppe links oder rechts Durch Anhängen eines ein C-Atom langen Koh- 2 steht, spricht man von L-oder D-Aminosäuren. lenstoffrests anstelle eines Wasserstoffatoms er- hält man das Alanin. COO' COO- I I COO' COO- H3W-C-HRI H-C-RNIH3+ H3W-C-HII R-=-C-H73 H3W-CII- H R CH3 L-AS D-AS Grundstruktur einer Alanin Aminosaure Abb. 2a: L-Aminosäure Abb. 2b: D-Aminosäure Abb. 3b: Ableitung von Alanin aus der Grundstruktur Übrigens ... der Aminosäuren Die proteinogenen Aminosäuren sind alle a-L- Aminosäuren. eine Tatsache. die gerne mal im Aber nicht nur durch Anhängen von unter- Physikum gefragt wird 1-... schiedlichen Kohlenstoffresten gelangt man zu SI..., Sie unterscheiden sich voneinander lediq- weiteren Aminosäuren. Die Aminosäure Serin "eh durch den Hest arn a-GA"m. ~ enthält z.B. noch eine Hydroxylgruppe und kann vom Körper durch Übertragung einer Hy- droxymethylgruppe (=CHPH) von Tetrahydro- folsäure (aus dem Vitamin B-Komplex) auf Gly- 2 MERKE ein ebenfalls synthetisiert werden. Auf ähnliche Der Körper produziert nur linke Handschuhe Weise kann der Körper fast alle Aminosäuren (= L-Enzyme) für linke Hände (= L-Aminosäuren). selbst aufbauen. Mit rechten Händen (= D-Aminosäuren) kann er Die 8Aminosäuren, bei denen das nicht gelingt, nichts anfangen. heißen essenzielle Aminosäuren. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden und werden auf Seite 10vorgestellt. Beispiel: Ein Beispiel aus dem Alltag für eine Spiegel- Übrigens ... bildasymmetrie sind unsere Hände: Sie se- Die 20 Aminosäuren. die man inder Sequenz von hen zwar (hoffentlich) gleich aus, sind aber Proteinen findet. werden proteinogene Amino- dennoch verschieden. Denn eine linke Hand säuren genannt. Sie werden meistens nicht mit ganzem Namen ausgeschrieben. sondern zur bleibt eben eine linke Hand ... einfacheren Handhabung abgekürzt. Häufig sind dies die ersten drei Buchstaben der betreffenden Aminosäure: Glycin: Gly.Cystein: Cys. Da sich die Aminosäuren lediglich durch den Glutamat: Glu,Glutamin: Gin,Aspartat: Asp, Rest unterscheiden, der am a-C-Atom hängt, Asparagin: Asn usw. wenden wir uns jetzt mal diesem Anteil zu: Der einfachste Rest ist ein Wasserstoffatom und die damit ausgestattete einfachste Aminosäure heißt Glyein, die einzige achirale Aminosäure. coo COO- I R=H I H3W-C-H ---7 H3N+-C- H I I R H Grundstruktur einer Glycin Aminosaure Abb. 3a: Ableitung von Glycin aus der Grundstruktur der Aminosäuren I Chemische Eigenschaften 3 Esgibt mehrere Möglichkeiten, die Strukturfor- Amino- und Carboxylgruppe meln vonAminosäuren zu schreiben.Besonders Diese beiden Gruppen sind vor allem deshalb häufigsind diesebeiden: wichtig, weil bei der Reaktion der Aminogrup- pe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe eineranderen Aminosäure dieberühmte Peptid- o,\/0- bindung entsteht (s.S.31).DieseBindung istdie Grundlage für die Bildung von Proteinen und I Peptiden während der Translation. +H3N-C-H Außerdem könnenAminogruppe und Carboxyl- I gruppe inAbhängigkeit vompH-Wertentweder R Protonen aufnehmen (=basischeEigenschaftvon Aminosäuren im sauren pH-Bereich)oder Pro- ungeladen Zwitterion tonen abgeben (= saure EigenschaftvonAmino- Abb. 4: Unterschiedliche Schreibweisen der Aminosäuren säuren im basischen pH-Bereich).Aminosäuren fungieren alsoauchalsbiologischePuffer (mehr Durch Verschiebungeines Protons von der Car- dazu beimisoelektrischenPunkt aufSeite5). boxylgruppe auf dieAminogruppe entsteht aus derungeladenen FormeinZwitterion (s.isoelek- Thiolgruppe trischerPunkt, S.5).ImPrinzip bedeuten DieThiolgruppe (=SH-Gruppe) hat drei wichti- beide Schreibweisendas Gleiche.Man~( geFunktionen: sollte sie beide kennen und sich da- " v • BildungeinesRedoxsystems, durch nichtverwirren lassen. • Stabilisierungder Proteinkonformation und • BildungvonThioestem. Für die Bildung eines Redoxsystems spielt die 1.2 Chemische Eigenschaften Thiolgruppe (=Schwefelgruppe) derAminosäu- DaAminosäuren meistnichtnur ausAmino-und ren Cystein und Methionin eine wichtige Rol- Carboxylgruppe mit einem Kohlenstoffgerüst le. Da SH-Gruppen sehr reaktionsfreudig sind, bestehen, beschäftigt sich dieses Kapitel mit al- kann aus zwei SH-Gruppen durch Oxidation lenfunktionellen Gruppen, die inAminosäuren (=Elektronenabgabe) leichteinDisulfidgebildet zufindensind.Außerdem wird hierbesprochen, werden (=R-S-S-R). welcheAuswirkungen dieseGruppen aufdieEi- Ein System, das sich dieses hohe Redoxpoten- genschaftenderjeweiligenAminosäure, wiez.B, zial zunutze macht, findet man beim Glutathi- ihren isoelektrischenPunk't(s.S.5)haben. on. Glutathion ist ein Tripeptid, bestehend aus Glu-Cys-Gly,welchesam Cysteineine freieThi- 1.2.1 Funktionelle Gruppen olgruppe besitzt. Diese Thiolgruppe kann mit Aminosäuren verfügen über unterschiedliche der Thiolgruppe eines anderen Glutathionmo- chemische Gruppen, die für ihre Funktion ent- leküls eine Schwefelbrücke (= Disulfid) bilden. scheidend sind. Unbedingt kennen sollte man Diehierbei abgegebenen Elektronendienen zum diefolgenden funktionellen Gruppen: EinfangenfreierRadikale (mehrdazu beimGlu- • Aminogruppe =NH2, tathion abSeite32). • Carboxylgruppe =COOH, Eine weitere Funktion der Thiolgruppe ist die • Thiolgruppe =SH, Ausbildung stabiler Bindungen innerhalb eines • Alkoholgruppe =Hydroxylgruppe =OHund Proteins. Diebei der Reaktion zweier SH-Grup- • Imidazolgruppe = heterozyklischer Ring, der pen entstehende Schwefelbrücke ist eine kova- Stickstoffenthält. lente (= echtstabile)Bindung und somitbestens geeignet zur Stabilisierung der Proteinkonfor- mation (=Tertiär-und Quartärstruktur), z.B.von Insulin und Antikörpern. Cl) www.medi-Iearn.de I 4 Aminosäuren Insulin Antikörper 60 30 Abb. 5: Disulfidbrücken inInsulin und IgGAntikörper Die dritte wichtige Funktion zeigt sich bei der Imidazolgruppe Ausbildung von Thioestern: Die Thioesterbin- DieImidazolgruppe, wiesiez.B.inderheterozy- dung (inAbb.6eingerahmt)isteineenergiereiche klischen Aminosäure Histidin vorkommt, dient Bindung und kommt z.B.imAcetyl-CoAvor. als Ligand für Metallionen. So sind im Hämo- globindievierEisenatomeüber Histidinreste an das Protein gebunden. NH + I 3 R R-COOH + HS-CH2-C-COO· I I CI~ H NH N~ BJ R-COOH+ HS-CH,-C~-HC3O'O --> R-C rO NH3• Abb. Ba: Imidazolgruppe HI "S-CH,-C-ICOO" I H Abb. 6:Thioesterbindung Alkoholgruppe Serinund Threonin sind Aminosäuren, dieeine Alkoholgruppe (=OH-Gruppe =Hydroxylgrup- pe)besitzen. Hydroxylgruppen können Wasser- stoffbrückenbindungen eingehen und soz.B.die Proteinstruktur stabilisieren (mehr dazu im Ka- piteI3.1, abSeite33). -N-C- I 11 H 0 Abb. Bb: Bindung des Eisens an Histidin o H 11 I 1.2.2 pK-Werte -C-N- Unter dem pK-Wertversteht man dieSäure-lBa- Abb. 7: Wasserstoffbrückenbindung seeigenschaften der unterschiedlichen funktio- nellen Gruppen. Diesaure a-COOH-Gruppe al- lerAminosäuren besitzteinenpK-Wertzwischen 1,0und 3,0.Der pK-Wertder basischen a-N~- Gruppe liegt je nach Aminosäure zwischen 8,7 und 10,7.Unter Berücksichtigung der pK-Werte I Chemische Eigenschaften 5 der unterschiedlichen funktionellen Gruppen MERKE einer Aminosäure lässt sich ihr isoelektrischer • Die eOO-·Gruppe nimmt im sauren pH-Bereich Punkt berechnen (s.1.2.3). ein Proton auf [=basische Eigenschaft der Ami- Abbildung 9 gibt eine Übersicht über die pK- nosäuren). WertederfunktionellenGruppen einzelnerAmi- • die NH +-Gruppe kann im basischen pH-Bereich 3 nosäuren. Siemuss auf keinen Fall auswendig ein Proton abgeben [= saure Eigenschaft der gelernt werden, sondern dient in Aminosäuren). ~b Ausnahmefällen zum Nachschla- ( ." gen, z. B. wenn es im folgenden h HO 0 0- 0 O· 0 KapitelumdieBerechnungdesiso- I '- <f' '- <f' '- <f' elektrischenPunktes geht. C C -w C H3W-?I- H H3N+-CI- H H2N-?-IH I +w CH3 CH3 CH3 1.2.3 Isoelektrischer Punkt (= I.P.) I.P. DerisoelektrischePunkt- kurz LP.- istgarnicht Abb. 10: Isoelektrischer Punkt soschwerzu verstehen,wieesvielleichtaufden ersten Blickscheint. Man sollte sich zunächst einmal Folgendes klar machen:Aminogruppen Übrigens ... und Carboxylgruppen einer Aminosäure kön- Wie ausAbbildung 10ersichtlich. sinddie nen inAbhängigkeit von der Ht-Konzentration Aminosäuren auchamI.P.NICHTungeladen.Sie (= pH-Wert) Protonen aufnehmen oder abge- tragen dort lediglichgenausovielepositivewie negativeLadungenunderscheinen damit nach ben.Dadurch ändert sichihre Ladung. Der pH- außenungeladen. Wert, an dem eine Aminosäure genauso viele positive wie negative Ladungen besitzt, heißt isoelektrischer Punkt. Daraus gehtauchhervor, DerLP.wird nachfolgenderFormelberechnet: dassjedeAminosäure nur EINENLP.besitzt. LP.= pKl+pK2 2 Übri ens ... ImPhysikumwird gerne versucht. einendadurch zuverwirren. dassman irgendeiner Aminosäure nocheinen zweiten I.P.andichtet. Denhaben jedochauchAminosäuren mitmehreren funktionellen Gruppen nicht (s.S.6. Bsp.2). sauer 0: «'" ,,- :; CD Q. '<t '~U) Ö lNl) 'U) 2>.- e> s Abb.9:Übersicht über diepK-Werte ausgewählter funktioneller Gruppen CI) www.medi-Iearn.de I 6 Aminosäuren Enzymen(s.S.28).1mGegensatzdazu liegendie Beispiel: funktionellen Gruppen der anderen Aminosäu- Berechnung des isoelektrischen Punktes von ren im physiologischen pH-Bereich entweder Glycin: protoniert (=basischeAminosäuren) oderdepro- COO' pK1(COO') =2,35 toniert (= saure Aminosäuren) vor und können H3N+-C-IIH pK2(NH3+) =9,78 noudrerbaebigpeHb-eÄnn.derungen Wasserstoffaufnehmen H I.P.= 2,35+29,78 =6,065 Abb. 11:isoelektrischer Punkt vonGlycin Übrigens ... Auch PeptideundProteine besitzeneineniso- Etwaskomplizierter wird es,wenn man den LP. elektrischen Punkt.Erberechnet sichausden von Aminosäuren berechnen will, die mehr als funktionellen GruppenallerAminosäuren, die imPeptid! Protein vorkommen. Dajedoch beim eine Carboxylgruppe (= COOH) oder mehr als EinbauvonAminosäuren inProteine dieAmi- eineAminogruppe besitzen. no-unddieCarboxylgruppe ander Peptid- .~'. Als Faustregel kann man sagen, dass sich ihr bindungteilnehmen, habendiesebeiden~r '. I.P.aus demMittelwert derbeiden pK-Werteer- keinenEinflussmehr aufdenI.P. "" '. '. gibt, die amnächsten beieinander liegen: Der I,P.vonPeptiden wird daher nur . • durch diepK·Werte derAminosäu· FürsaureASgilt: I.P.= pK(COO")1+pK(COO'h re·Seitenketten bestimmt. 2 FürbasischeASgilt: I.P.= pK(NH311+pK(NH3+h 2 1.3 Strukturformeln Beieinigen Fragen im Physikum bekommt man Beispiel: die Strukturformel einer Aminosäure vorgelegt Berechnung des isoelektrischen Punktes von und solldann sagen,um welcheAminosäure es Lysin: sichdabei handelt. Aus diesem Grund ist eslei- der wichtig, einigebesonders oftvorkommende = COO' pK1(COO') 2,2 Aminosäuren auswendig zuwissen.Besonderes H3W-C-HI pK2(NH3+) =9,0 Augenmerk ist dabei auf die proteinogenen I CH2 pK3(NH3+) = 10,4 Aminosäuren zulegen.Welchedavon imEinzel- yIH nen wichtig sind, ist amEnde diesesAbschnitts yH2 I.P.= 9,0+ 10,4 nocheinmal zusammengefasst. 2 CH2 I 1.3.1 Nichtproteinogene Aminosäuren NH3+ o. " Aminosäuren, diesichnicht in der Sequenzvon Abb. 12:isoelektrischer Punkt vonLysin Proteinen wiederfinden, heißen nichtprotein- ogene Aminosäuren. Sie spielen bei folgenden C> b In Tabelle 1 auf Seite 8 dieses Stoffwechselvorgängeneinebedeutende Rolle: Skriptes sind die pK-Werte der If 11 • beiderBiosynthesevonHarnstoff, 20 proteinogenen Aminosäuren ' • als Zwischenprodukte im Stoffwechsel der aufgelistet. Auch sie muss nicht proteinogenen Aminosäuren und auswendig gelernt werden. • als Vorstufen niedermolekularer Verbin- Wissensollteman allerdings, dass dungen (=Pigmente,biogeneAmine). HistidinrnitihremLP.von7,6dieeinzigeAmino- säureist,derenLP.naheamphysiologischen pH- Wert unseres Körpers (ungefähr 7,4)liegt und dadurch sowohl Protonen aufnehmen als auch abgebenkann, ohnedasssichdafür derpH-Wert verändern muss.Aus diesem Grund istHistidin häufigBestandteilderkatalytischen Zentren von I Strukturformeln 7 Omithin entstehtdurchAbspaltungderGuanidi- 1.3.2 Proteinogene Aminosäuren nogruppe (=Harnstoffgruppe) vonArginin,z.B. AlleAminosäuren, die durch die Translation in imHarnstoffzyklus(s.1.5.5,abS.17). die Primärstruktur von Proteinen (= Sequenz) eingebaut werden, heißen proteinogen. Zur Zeit COO· sind 20 proteinogene Aminosäuren bekannt. I In Tabelle1 auf Seite8 sind die proteinogenen H3N+-C- H I Aminosäuren mitihren Eigenschaftenund ihrer CH2 I Bedeutung zusammengefasst. Die Tabelle soll 9H2 aber vorwiegend zum achschlagen dienen. CH2- NH2 Die für das Physikum wichtigen Stoffwechsel- Abb. 13: Strukturformel vonOrnithin wegewerden inKapitel1.5,abSeite12nochge- nau besprochen. Dagegen sollte man sämtliche Citrullin entsteht ebenfalls im Harnstoffzyklus Strukturformeln und Namen der Aminosäuren und zwar durch die Verknüpfung vonOrnithin kennen, dasiesehrwahrscheinlichimPhysikum mit Carbamoylphosphat mittels der Ornithin- auftauchen. Carbamoylphosphat-Transferase. Zur besseren Übersicht teilt man Aminosäuren COO· nachunterschiedlichen Gesichtspunkten ein: I HW-C-H 3 I 9H2 • Nachihrem isoelektrischenPunkt in - sauer, CH2 I - neutral, CH-NH-C-O 2 I - basisch, NH2 • odernachdemVerhaltenihrer Seitenkettenin Abb. 14: Strukturformel vonCitrullin - hydrophil =wasserliebend und - hydrophob =wasserfeindlich. Homocystein entsteht durch Abspaltung der Methylgruppe vonMethioninund istZwischen- Saure Aminosäuren produkt desMethioninstoffwechsels. SaureAminosäuren besitzenmehr alseine Car- boxylgruppe. Auf der rechten Seitestehen ihre COO· Amide, die ebenfalls eine wichtige Rolle im I Stoffwechsel spielen und in der Sequenz von H3W-C-H I Proteinen zufindensind. 9H2 CIH2 Übrigens ... SH DieAmide dersauren Aminosäuren Abb. 15: Strukturformel vonHomocystein [=Asparagin undGlutamin] gehören zuden neutralen Aminosäuren. Siesindandieser Stelle nuraufgeführt. weilsieimStoffwechsel eine GABAentsteht durch Abspaltung der Cl-Carbo- engeBeziehungzuihrenSäuren habenund xylgruppe vonGlutamatund isteinNeurotrans- ineinander umgewandelt werden. mitter (=Überträgerstoff) imGehirn. H3W-CH2 I CH2 I CH2 I COO· Abb. 16: Strukturformel vonGABA Cl) www.medi-Iearn.de

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